ژلاتین گاوی عبارتست از یک پلی پپتید با وزن مولکولی بالا که از کلاژن بافت های پیوندی، پوست، استخوان و تاندون های گاو مشتق گرفته می­ شود.
تفاوت روش های تولید ژلاتین بستگی به روش بکارگرفته شده بر روی مواد خام اولیه دارد. بر حسب اینکه از چه پیش تیماری استفاده گردد چهار روش برای تولید ژلاتین وجود دارد که عبارتند از: روش اسیدی، روش قلیایی، روش پراکسید هیدروژن و روش آنزیمی ]۱۰۳[.

( اینجا فقط تکه ای از متن فایل پایان نامه درج شده است. برای خرید متن کامل پایان نامه با فرمت ورد می توانید به سایت feko.ir مراجعه نمایید و کلمه کلیدی مورد نظرتان را جستجو نمایید. )

۲-۲-۴-۱- تولید ژلاتین از پوست و استخوان گاو
پوست ابتدا شسته می­ شود و در یک محلول آب آهک و سولفید قرار می­گیرد تا چربی و پروتئین های غیر کلاژنی آن حذف شود سپس به قطعات کوچک خرد می­ شود. استخوان نیز حاوی مواد غیر کلاژنی یعنی مواد معدنی است که باید به طریقی آن­ها را حذف کرد. استخوان پس از تمیز شدن، خشک می­ شود و به قطعات ۱ الی ۲ سانتی متر خرد می­ شود. سپس در یک محلول رقیق اسید کلریدریک قرار می­گیرد تا مواد معدنی آن حذف شده به اوسئین تبدیل شود. از اوسئین هم به روش اسیدی و هم قلیایی می توان ژلاتین تولید کرد. اگر در آب شستشو از ترکیبات اکسید کننده ضعیف استفاده شود علاوه بر جلوگیری از رشد باکتری ها بازده تولید ژلاتین افزایش می یابد. این ترکیبات عبارتند از هیپوکلریت، سدیم، پتاسیم یا پراکسید هیدروژن که در غلظت ۵۰ الی ۱۰۰۰ppm به کار می روند سپس یک مرحله شستشو با آب انجام شده مواد در یک محلول قلیایی ضعیف قرار می­گیرند. پس از شستشو با آب خنثی مواد در یک محلول اسیدی سرد غوطه ور می شوند اسید به کار رفته می تواند معدنی باشد مثل اسید کلریدریک، اسید سولفوریک و اسید فسفریک با غلظت ۵/۰ الی ۳/۰ درصد و میزان ۲۰ الی ۳۰ لیتر به ازای هر تن پوست. و یا آلی باشد مثل اسید استیک و یا اسید لاکتیک که به همان میزان استفاده می­ شود. استفاده از اسید باعث می شود تا pH محلول سریعاً به حدود ۲ برسد مدت زمان فرایند اسیدی ۱ الی ۸ ساعت و ترجیحاً ۴ ساعت می­باشد. نقطه ایزویونیک بسته به شدت و مدت زمان فرایند بین ۷ الی ۹ است. اسید هیدرولیز آسپاراژین و گلوتامین را به اسید گلوتامیک و اسید آسپارتیک محدود می­ کند. در مدت تیمار مواد به آرامی هم زده می شود تا بو و ترکیبات نامطلوب از پوست خارج شود. پس از گذشت مدت زمان مورد نظر، پوست ها با آب خنثی شسته می شوند و در یک محلول رقیق اسید سیتریک قرار می گیرند. غلظت اسید سیتریک ۵/۰ الی ۶/۰% است و استفاده از آن باعث می­ شود ترکیبات مولد بو و طعم بدون نیاز به تیمار قلیایی حذف شوند پوست های تیمار شده با آب فاقد یون شسته می شود تا نمک های باقیمانده در آن از بین برود تمام این مراحل از ابتدا در دمای ۱۵ الی ۲۷ درجه انجام می­گیرد. تیمار قلیایی اوسئین با محلول آب آهک انجام می­ شود چنانکه در مورد پوست بیان شد بسته به نوع مواد (پوست یا استخوان) اندازه قطعات و مدت زمان تیمار قلیایی ۸ الی ۱۲ هفته به طول می انجامد. اوسئین نسبت به پوست به تیمار طولانی تری نیاز دارد. تیمار از طریق تنظیم میزان قلیایی بودن آب آهک کنترل می شود سپس مواد با آب سرد شسته می شوند تا آب آهک حذف شود. با بهره گرفتن از اسید pH تنظیم می شود و مواد وارد مرحله استخراج با آب داغ می گردند تا ژلاتین قابل حل از کلاژن استخراج شود. در تیمار ایزویونیک ۸/۴ الی ۲/۵ می باشد که در صورت کوتاه شدن مدت زمان تیمار به ۶افزایش می یابد. همچینن قلیا باعث تسریع تبدیل آسپاراژین و گلوتامین به اسید آسپارتیک و اسید گلوتامیک می گردد. دمای استخراج بالاتر از ۵۰ درجه سانتیگراد می باشد. تعداد مراحل استخراج از ۳ الی ۶ مرحله متفاوت است در روش استخراج چند مرحله ای از دمای پایین استفاده می شود و درنتیجه کیفیت ژلاتین مرغوب تر و افت کیفیت آن کمتر می شود. اولین مرحله استخراج در دمای ۵۰ الی ۶۰ درجه رخ می دهد که مولکول های سنگین وزن با ویسکوزیته بالا، کشش ژل مطلوب و رنگ روشن تولید می کند. در استخراج های بعدی دما به اندازه ۵ الی ۱۰ درجه افزایش پیدا می کند. به دلیل دمای بالاتر، مولکول های تولید شده کم وزن، کشش ژل کمتر و رنگ آن پررنگ تر خواهد بود. بیشترین مقدار ژلاتین محلول در دومین مرحله بدست می آید. حین استخراج مواد در تانک به آرامی هم زده می شوند تا قابلیت بازیافت ژلاتین در مدت زمان کمتر و دمای پایین تر امکان پذیر شود. هر مرحله استخراج کمتر از ۲ ساعت به طول می انجامد. آخرین مرحله در دمای نزدیک نقطه جوش آب انجام می شود. محصولات به دست آمده از هر مرحله با هم مخلوط می شوند. زمانی که غلظت ژلاتین در محلول استخراج شده از کلاژن به ۴ الی ۵ درصد رسید فرایند استخراج متوقف می گردد. محلول ژلاتین و پسماند جامد از طریق دکانتاسیون از هم جدا می شوند. محلول در حضور یک کمک فیلتر مثل خاک دیاتومه از صفحات فیلتر عبور می کند مقادیر کم چربی باقیمانده در ژلاتین روی صفحات فیلتر جدا شده ژلاتین شفاف می شود. pH محلول در رنج ۵ الی ۷ تنظیم می شود و محلول به منظور حذف ترکیبات مخربی چون آمین و مشتقات آن از رزین تبادل یون عبور می کند. محلول تحت خلاء تغلیظ می شود تا بوهای فرار آن خارج شود. پس از خنک شدن در اثر جریان هوا خشک می شود. به این صورت که محلول تغلیظ شده به یک تسمه استیل ضدزنگ هدایت می شود که این تسمه از درون یک اتاقک خشک کن عبور می کند. ژلاتین حاصله خشک کن را با رطوبت ۱۰% ترک می کند و در آسیاب های خاص به اندازه دلخواه خرد می شود ] ۱۰۳[.
۲-۳- فیلم­های خوراکی
فیلم­ها و پوشش ­های خوراکی عبارتند از یک لایه نازک که قبل از کاربرد در بسته­بندی مواد غذایی، به صورت لایه ای نازک تولید می­شوند و بعد همانند پلیمرهای سنتزی جهت بسته­بندی به کار می­روند. تفاوت فیلم و ورقه زیست تخریب پذیر در ضخامت آن­ها می­باشد و به طور کلی به ضخامت­های بالاتر از ۲۵۰ میکرومتر، ورقه یا لایه و به ضخامت­های کمتر از آن، فیلم می­گویند. به طور کلی فیلم­ها و پوشش ­های زیست تخریب پذیر برای مواد غذایی از طریق پیچیدن، فرو بری، برس زدن و یا اسپری زدن اعمال می­ شود تا بدین طریق، یک سد انتخابی را در برابر انتقال گازها، بخارات و مواد حل شده، اعمال نمایند ]۱۴[.
استفاده از فیلم یا پوشش زیست تخریب پذیر جهت افزایش ماندگاری مواد و فرآورده ­های غذایی تازه و حفاظت آن­ها از اثرات مضر محیطی، پدیده جدیدی نیست. در حقیقت، این ایده از یک پدیده طبیعی تحت عنوان پوشش طبیعی محافظت کننده از جمله واکس­ها و روغن­ها که بر روی برخی از غذاها برای تعلیق از دست دادن آب و خشک شدن یک روش بسیار قدیمی می­باشد ]۱۴[.
دلیل به کارگیری فیلم­های زیست تخریب پذیر، به توانایی آن­ها و ایفای نقش به عنوان یک عامل کمکی و بهبود دهنده کیفیت ماده غذایی، افزایش ماندگاری و همچنین بهبود تاثیر اقتصادی مواد بسته­بندی، بر می­گردد. در حال حاضر تحقیقات گسترده­ای برای استفاده از فیلم­ها و پوشش ­های زیست تخریب پذیر در صنایع غذایی و دارویی در دست انجام است که موجب بهبود کیفیت و افزایش کاربرد آن­ها می­ شود. ]۱۴[.
فیلم های خوراکی بر پایه پروتئین مورد توجه قرار گرفته اند زیرا اولاً نیاز تغذیه ای را فراهم می کنند و ثانیاً فیلم­های مبتنی بر پروتئین ممانعت گاز و خواص مکانیکی مؤثرتری در مقایسه با فیلم­های لیپیدی و پلی ساکاریدی دارند. فیلم های خوراکی ژلاتین به جهت فراوانی و قابلیت زیست تخریب پذیری مورد توجه می­باشند. ژلاتین خواص شکل پذیری فیلم خوبی دارد و به علاوه در میان هیدروکلوئیدها با ایجاد برگشت پذیری حرارتی با نقطه ذوب نزدیک به دمای بدن بی نظیر است که بویژه در کاربردهای خوراکی و دارویی مهم است. ژلاتین فیلم های شفافی تولید می­ کند. پلاستیسایزری که برای فیلم های ژلاتین به کار می­رود سوربیتول است. با افزایش غلظت سوربیتول دمای شیشه ای شدن افزایش، نیروی پانچ کاهش و نفوذ پذیری بخار آب افزایش می یابد ]۴۳[.
۲-۳-۱- ساختار پروتئین
واحدهای تشکیل دهنده پروتئین­ها، اسیدهای آمینه هستند. پروتئین­های طبیعی موجود در مواد غذایی حداقل از ۲۰ اسید آمینه با زنجیرهای جانبی مختلف تشکیل شده ­اند. بنابراین می­توان آن­ها را کوپلیمر تصادفی از اسیدهای آمینه دانست. برخلاف برخی از پلی ساکاریدها مانند نشاسته که هموپلیمر هستند، پروتئین­ها هتروپلیمر می­باشند و ساختار ویژه آن­ها توسط پیوندهایی که از نظر نوع، موقعیت و انرژی مختلف هستند پایدار میگردد. ساختار اول پروتئین ها از اتصال اسید آمینه مختلف توسط نوعی پیوند کووالانسی که پیوند پپتیدی نامیده می­ شود تشکیل می­ شود ]۱۴[.
گروه کربوکسیل از یک آمینو اسید با گروه آمینی از آمینو اسید دیگر واکنش داده و پروتئین و یک مولکول آب تولید می­ شود.
ساختار اولیه پروتئین­ها به پیوندهای پپتیدی بین اسیدهای آمینه و توالی آن­ها در مولکول مربوط است. در زنجیر پپتیدی ممکن است پیوند هیدروژنی بین نیتروژن آمیدی و اکسیژن کربونیلی به وجود آید. پیوندهای هیدروژنی ممکن است بین دو ناحیه از همان زنجیر پلی پپتیدی یا بین دو زنجیر مجاور به وجود آیند. چنین پیوندهایی ساختار دوم پروتئین را ایجاد می­ کنند که به نوع مارپیچی و یا ساختار ورقه­ای تقسیم ­بندی می­شوند. ساختار مارپیچی به وسیله پیوند­های هیدروژنی درون مولکولی و ساختار ورقه­ای به وسیله پیوند­های هیدروژنی بین مولکولی پایدار می­گردد. ساختار سوم پروتئین­ها وقتی ایجاد می­ شود که زنجیرها در یک ساختمان فشرده روی هم قرار گیرند و به وسیله پیوند هیدروژنی، پل دی سولفیدی و نیروهای واندروالس پایدار گردند. مولکولهای بزرگ با وزن ملکولی حدود ۵۰۰۰۰ ممکن است ساختار چهارم را به وسیله پیوستن زیر واحدها تشکیل دهند ]۱۴[.
به علت تنوع زنجیرهای جانبی در اسیدهای آمینه، پروتئین­ها برای اصلاح شیمیایی بسیار مستعد هستند و توسط مهندسی مواد می­توان خواص آن­ها را برای تولید بسته­بندی­های زیستی مناسب کرد.
در گذشته تنها استفاده و کاربرد پروتئین­ها در زمینه علم مواد غذایی و تغذیه بود ولی در حال حاضر با گسترش علم مهندسی پلیمر و استفاده از ابزارهای این علم در حیطه بیوپلیمرها روابط بین ساختار ماکرومولکولی و ویژگی­های کاربردی آن­ها مورد توجه زیاد محققین قرار گرفته است. تا کنون از ابزارهای علم پلیمر در زمینه های زیر در مورد پروتئین­ها استفاده شده است.
مطالعه ساختار سازمانی سه بعدی در مقیاس­های مختلف (اتمی، مولکولی، فرامولکولی)
پی بردن به نقش دما و تداخل افزودنی­های کاربردی و اصلاح شیمیایی در ساختار سازمانی
تعیین و پیشگویی خواص ماکروسکوپی (خواص مکانیکی، نوری، گرمایی، الکتریکی)
ساختارهای دوم، سوم و چهارم پروتئین­ها می­توانند توسط عوامل فیزیکی و شیمیایی مختلفی تغییر یابند. این عوامل شامل حرارت، تیمار مکانیکی، فشار، پرتودهی، اسید، قلیا، یون­های فلزی و عوامل سطحی هستند. این عوامل شکل پروتئین و برهم کنش­های پروتئینی را اصلاح می­ کنند تا ویژگی­های مناسب در فیلم­ها ایجاد شود. پروتئین­های حیوانی که برای تولید فیلم استفاده می شوند شامل کلاژن­، ژلاتین، میوفیبریل ماهی، کراتین، پروتئین­ سفیده تخم مرغ، کازئین و پروتئین­های گیاهی که برای تولید فیلم استفاده می­شوند شامل زئین ذرت، گلوتن گندم، پروتئین سویا، پروتئن پنبه دانه، پروتئین بادام زمینی، کافیرین سورگوم و پروتئین سبوس برنج می­باشد ]۱۴[.
پروتئین­ها در حالت طبیعی معمولا به دو شکل زیر وجود دارند:
پروتئین­های رشته­ای: این نوع پروتئین ها بیشتر در بافت­های حیوانی وجود دارند (مانند کلاژن، میوزین، کراتین، گلوتنین و کازئین). این پروتئین­ها در آب نامحلول و یا کم محلول هستند. زنجیرهای پلی­پپتیدی این پروتئین­ها به موازات هم کشیده می­شوند و توسط پیوندهای هیدروژنی به هم متصل می­شوند. این پروتئین ها در حالت طبیعی بسیار گسترده هستند و نسبت به دناتوراسیون حرارتی و هیدرولیز شیمیایی و آنزیمی نسبتا مقاوم می­باشند ]۱۴[.
پروتئین­های کروی: این نوع پروتئین­ها بیشتر در بافت­های گیاهی وجود دارند ]۱۴[.
تشکیل فیلم بیوپلیمری بستگی به توانایی پروتئین در تشکیل پیوندهای بین مولکولی دارد که آن هم به نوبه خود بستگی به شکل پروتئین (نسبت طول زنجیر بر قطر پروتئین) و شرایط تولید دارد. پروتئین­های رشته­ای به علت داشتن نسبت طول به قطر بالا و در نتیجه گسترده بودن، توانایی تشکیل فیلم بالایی دارند.
تشکیل یک شبکه ماکرومولکولی پروتئین (مانند فیلم) شامل سه مرحله زیر است
شکستن پیوندهای بین مولکولی کم انرژی که پلیمر را در حالت طبیعی پایدار می­ کنند.
آرایش و جهت گیری زنجیرهای پلیمر(شکل دهی)
تشکیل شبکه سه بعدی پایدار شده توسط برهم­کنش و پیوندهای جدید از حذف عامل شکننده پیوندهای بین مولکولی ]۱۴[.
۲-۳-۲- ویژگی­های بازدارندگی فیلم­های پروتئینی
۲-۳-۲-۱- بازدارندگی در برابر گازها و بخار آب
بخش عمده­ای از اسید­های آمینه پروتئین­ها را اسید­های آمینه قطبی (یونیزه و غیر یونیزه) تشکیل می­ دهند. به همین دلیل پروتئین­ها خصوصیات بازدارندگی خوبی در برابر اکسیژن و گازهای دیگر مانند CO2 دارند. قطبیت پروتئین­ها خصوصیات بازدارندگی فیلم­های پروتئینی را تعیین می­ کند.فیلم­های پروتئینی نفوذپذیری زیادی به مواد قطبی مانند بخار آب و نفوذپذیری کمی به مواد غیرقطبی مانند اکسیژن، آروما و روغن دارند. نفوذپذیری فیلم­های پروتئینی به مواد قطبی و غیر قطبی در حضور نرم کننده­ها و رطوبت نسبی افزایش می­یابد. برای ایجاد خواص بازدارندگی مطلوب در فیلم پروتئینی باید نرم کننده و پروتئین مناسب را انتخاب نمود و شرایط تشکیل فیلم را بهینه کرد ]۱۴[.
سوبرال[۵] و همکارانش در سال (­۲۰۰۱) بیان کردند که WVP فیلم­های ژلاتینی بطور خطی با غلظت سوربیتول افزایش می­یابد. منشاء ژلاتین روی مقادیرWVP اثر داشته است، در بیش از ۲۵ گرم سوربیتول در ۱۰۰ گرم ژلاتین فیلم هایBHG (ژلاتین گاوی) بیشتر از فیلم های PSG(ژلاتین خوکی) نسبت به بخار آب نفوذ پذیر هستند ]۶۵[.
لیژا[۶] و همکارانش در سال ۲۰۰۹ اثر pH و افزودن روغن ذرت بر WVP فیلم ژلاتینی را بررسی کردند و بیان داشتند که زمانی­ که pH محلول­های تشکیل فیلم بیش از ۷ تنظیم شود و میزان روغن ذرت افزوده شده به بیش از ۲۵/۲۷% افزایش یابد WVP کاهش مییابد. OP رابطه خطی و مستقیم باpH و میزان روغن ذرت افزوده شده دارد ]۵۰[.
کارولین[۷] و همکارانش در سال (۲۰۰۹)، اثر پلاستیک کننده های هیدروفوبیک روی خواص عملکردی فیلم های ژلاتینی را بررسی کردند و اظهار نمودند که با افزایش غلظت پلاستیسایزرهای هیدروفوبیک مشتق شده از­ اسید سیتریک و لستین سویاWVP افزایش می­یابد. آن­ها همچنین بیان داشتندکه فیلم­های ژلاتینی حاوی عصاره­یوکاWVP­ کمتری در­مقایسه با فیلم­های حاوی لستین دارن ] ۳۱[..
مورالیو[۸] همکارانش WVP فیلم های خوراکی ژلاتین ماهی تهیه شده باروش های اکستروژن و کاستینگ را بررسی کردند و اعلام نمودند که مقادیر نفوذپذیری به بخار آب فیلم های اکستروژن بیشتر از فیلم های کاستینگ می باشد ] ۵۶[.
پرز[۹] و همکارانش بیان داشتند که WVP فیلم ژلاتین ماهی کد با افزودن روغن آفتابگردان کاهش نیافته و حتی با گذشت زمان نگهداری افزایش نیز یافت ولی با افزودن روغن به دلیل واکنش های پروتئین– لیپید عدم حلالیت بیشتر فیلم را موجب شد ] ۶۴[.
الحسن[۱۰] و همکارانش اظهار داشتند که WVP فیلم های خوراکی نشاسته ساگو و ژلاتین ماهی با افزایش درمیزان ژلاتین ماهی درمحلول های نشاسته WVPافزایش می­یابد ]۲۶[.
جانگو[۱۱] همکارانش بیان داشتند که فیلم های خوراکی ژلاتینی تهیه شده با روش اکستروژن در مقایسه با فیلم های ساخته شده با روش کاستینگ همراه با پلاستیسایزر گلیسرولWVP، کشیدگیE بالاتر و مقاومت کششی(TS) کمتری دارند ] ۴۰[.
۲-۳-۲-۲- ویژگی­های مکانیکی
فیلم­های پروتئینی استحکام کششی نهایی (UTS) کمتری نسبت به اغلب فیلم­های پلی ساکاریدی دارند. همچنین آن­ها استحکام کششی نهایی و درصد ازدیاد طول تا نقطه شکست (ETB) کمتری نسبت به فیلم های سنتزی دارند. مقدار نرم کننده تاثیر زیادی روی خصوصیات فیلم دارد و با افزایش مدول یانگ (YM) و استحکام کششی نهایی کاهش یافته و درصد ازدیاد طول تا نقطه شکست افزایش می­یابد. هنگامی که مقدار نرم کننده کاهش می یابد، استحکام کششی نهایی فیلم پروتئینی افزایش یافته و مشابه استحکام کششی نهایی فیلم­های پلی اتیلنی (PE) و پلی پروپیلنی(PP) می­ شود. ولی مقدار درصد ازدیاد طول تا نقطه شکست تا چندین برابر کمتر از درصد ازدیاد طول تا نقطه شکست مربوط به پلی پروپیلنی و پلی اتیلنی می­گردد. تافنس فیلم­های پروتئینی غیرقابل مقایسه با فیلم­های سنتزی است با این وجود ویژگی­های مکانیکی فیلم­های پروتئینی در حدی است که بتوان از آن­ها در بسیاری از محصولات غذایی استفاده کرد ]۱۴[.
خواص مکانیکی فیلم­های پروتئینی تحت تاثیر عوامل مختلفی از جمله نوع پروتئین، غلظت پروتئین در حلال، نوع و pH حلال، نوع و غلظت نرم کننده و روش تولید فیلم قرار می­گیرد. معمولا فیلمی از نظر مکانیکی مطلوب است که در عین حال که مقاومت مکانیکی آن بالا باشد، کشش پذیری و انعطاف پذیری آن نیز بالا باشد و ترد و شکننده نباشد ]۱۴[.
پروتئین­هایی که در آن­ها پیوندهای درون و بین مولکولی دارای انرژی بالاتر، تعداد بیشتر و توزیع یکنواخت­تر باشند مقاومت مکانیکی فیلم­های آن­ها بالاتر خواهد بود. برای مثال به علت بالا بودن پیوندهای کووالانسی (که قوی­ترین پیوند در پروتئین­ها می­باشد) در پروتئین کراتین فیلم­های آن دارای مقاومت مکانیکی بالایی می­باشد. همچنین علاوه بر این، پیوندهای بین پروتئین­ها و اجزای دیگر نیز ممکن است از این نظر مهم باشد. برای مثال در فیلم پروتئین سویا پیوندهای هیدروفوبیک بین پروتئین­های سویا و لیپیدها نقش مهمی در پایداری مکانیکی دارد ]۱۴[.
۲-۳-۲-۲- ۱- ارزیابی خواص مکانیکی فیلم­های بیوپلیمری
رایج ترین آزمون برای ارزیابی خواص مکانیکی فیلم­های خوراکی، آزمون کشش می­باشد اگرچه گاهی آزمون­های دیگری مانند آزمون سوراخ کردن نیز مورد استفاده قرار می­گیرد. در آزمون کشش فاکتور­های زیر اندازه ­گیری می­ شود ]۱۴[.
مقاومت به کشش[۱۲](TS): مقاومت به کشش یا اگر دقیق­تر بگوییم مقاومت به کشش نهایی (UTS)، حداکثر تنش کششی است که یک ماده می ­تواند تحمل کند بدون اینکه دچار کرنش دائمی گردد. مقاومت به کشش نهایی تحت تاثیر میزان بهم پیوستگی زنجیر­­های پلیمر در ماتریکس ورقه­ای قرار می­گیرد. مقادیر این پارامتر بر حسب پاسکال یا مگا پاسکال بیان می­ شود.
ازدیاد طول تا نقطه شکست[۱۳] (ETB): حداکثر افزایش طول فیلم تا نقطه پاره شدن در اثر اعمال تنش کششی را نشان می­دهد و معمولا بر حسب میلی متر بیان می­گردد این پارامتر میزان انعطاف پذیری فیلم را نشان می­دهد.
مدول یانگ یا مدول الاستیک[۱۴] (YM): به نسبت تنش کششی به کرنش کششی در حالتی که رابطه بین این دو خطی باشد گفته می­ شود و از شیب منحنی تنش – کرنش به دست می ­آید. مقادیر آن بر حسب مگاپاسکال بیان می­ شود.

موضوعات: بدون موضوع  لینک ثابت


فرم در حال بارگذاری ...